Inmovilización de la β-Glucosidasa en Microesferas Magnéticas de Quitosano-Fierro para optimizar el proceso de Hidrólisis en la producción de Bioetanol

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dc.contributor.advisorCerqueira Pinto, Joao Ricardo
dc.contributor.authorGonzalez Belmar, Marcela
dc.contributor.authorAcevedo Dote, Blanquita
dc.date.accessioned2021-08-31T21:35:48Z
dc.date.available2021-08-31T21:35:48Z
dc.date.issued2013
dc.description.abstractLa biomasa de origen lignocelulósico es la más abundante en la tierra, por este motivo este material resulta atractivo para la generación de biocombustibles entre los que se destaca el bioetanol, cuya obtención consta de tres etapas principales: pretratamiento, sacarificación y fermentación. En la última parte de la sacarificación se utiliza β-Glucosidasa para degradar celobiosa a glucosa, un proceso que es costoso y poco rentable por la cantidad de enzima que se requiere. Debido a esto una técnica que permite el ahorro del biocatalizador se basa en el uso de enzimas inmovilizadas para intervenir en las reacciones necesarias para la producción de bioetanol. El propósito de este estudio es la obtención de un catalizador activo y estable que permita un proceso de conversión eficaz de la celobiosa en glucosa. El plan de trabajo incluye la caracterización de la enzima β-Glucosidasa libre e inmovilizada, el estudio de perfiles de pH y temperatura, el estudio de las condiciones de inmovilización de la enzima al soporte con los enlazadores EDC-NHS y Glutaraldehído, la cuantificación de los ciclos de reutilización y, finalmente, la determinación de su estabilidad en el tiempo. Los resultados mostraron que el mejor linker para la inmovilización fue el lutaraldehído. Con respecto a los perfiles de temperatura y pH, la enzima inmovilizada frente a la libre, sufrió un desplazamiento hacia temperaturas más altas y pH más ácidos. En cuanto a los resultados de reutilizaciones, se mostró que en 30 ciclos utilizando linker EDC la actividad alcanzó un 18,5% de la actividad que produce la enzima libre. En cambio, con Glutaraldehído se obtuvo un 65,3%, lo que indica que con este linker se obtuvo mejores resultados. En relación a la estabilidad de la enzima inmovilizada con respecto al tiempo, se determinó que con Glutaraldehído es mucho más estable que con EDC, manteniendo su actividad hasta la cuarta semana de almacenamiento, en cambio con el EDC, en la segunda semana de almacenamiento, perdió más del 70% de su actividad máxima.en_ES
dc.facultadFacultad de Cienciasen_ES
dc.identifier.citationGonzález Belmar, M. & Acevedo Dote, B. (2013). Inmovilización de la β-Glucosidasa en Microesferas Magnéticas de Quitosano-Fierro para optimizar el proceso de Hidrólisis en la producción de Bioetanol [tesis, Universidad de Valparaíso]en_ES
dc.identifier.urihttp://repositoriobibliotecas.uv.cl/handle/uvscl/2281
dc.language.isoesen_ES
dc.publisherUniversidad de Valparaísoen_ES
dc.subjectBIOCOMBUSTIBLESen_ES
dc.subjectENERGIA DE LA BIOMASAen_ES
dc.subjectRECURSOS ENERGETICOSen_ES
dc.titleInmovilización de la β-Glucosidasa en Microesferas Magnéticas de Quitosano-Fierro para optimizar el proceso de Hidrólisis en la producción de Bioetanolen_ES
dc.typeTesisen_ES
uv.catalogadorOMV INGen_ES
uv.departamentoDepartamento de Biologia y Ciencias Ambientales. Ingenieria Ambientalen_ES
uv.notageneralIngeniero Ambientalen_ES

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